Hemoglobina

La hemoglobina está compuesta principalmente por una proteína llamada hemo, que es una proteína que contiene hierro y que le otorga el color rojo a la sangre. Se encuentra en los glóbulos rojos y es la encargada del transporte de oxígeno por la sangre desde los pulmones a los tejidos.

La hemoglobina también transporta el dióxido de carbono, que es el producto de desecho del proceso de producción de energía, lo lleva a los pulmones desde donde es exhalado al aire.

El análisis de la hemoglobina se realiza normalmente en un estudio completo de hematimetría, con el recuento de glóbulos rojos o hematíes.

Estructura de la hemoglobina:

Estructura de la hemoglobina

Tiene una estructura cuaternaria, la cual le confiere las propiedades para realizar su función biológica que es transportar el oxigeno. Esta proteína tetramerica (es decir que tiene 4 cadenas polipeptidicas) tiene 4 subunidades que son 2 cadenas alfa y dos cadenas beta que tienen 141 y 146 residuos de aminoácidos respectivamente. Las dos cadenas de aminoácidos en cada uno de los dimeros están unidas por interacciones hidrofobicas, estos residuos de aminoácidos se encuentran en el interior de la molécula.
Cada cadena polipeptidica está unida a un grupo prostético, en el caso de la hemoglobina es el grupo hemo, el cual está formado por un átomo de hierro en el centro del anillo tetrapirrolico que forman la protoporfirina III, esta molécula es la que se una al ion hierro 2 y forma el grupo hemo, cuando se encuentra el ion hierro 2, la hemoglobina si es capaz de atrapar el oxigeno, pero cuando el hierro se reduce a ion hierro 3 se convierte en metahemoglobina incapaz de captar el oxigeno.

El grupo hemo le da a la hemoglobina su característica del color rojo, que cuando interactúa con el oxigeno toma un color rojo intenso que es el caso de la sangre arterial que transporta sangre oxigenada; y cuando no interacciona con el oxigeno toma un color rojo ladrillo, más oscuro, que es lo que ocurre con la sangre venosa que transporta sangre desoxigenada.

Tipos de la hemoglobina

1.Hemoglobina A o HbA: Es llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.

2.Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta, que aumenta de forma importante en la beta-talasemia, al no poder sintetizar globinas beta.

3.Hemoglobina s: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la Anemia de Células Falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia.

4.Hemoglobina t.

5.Hemoglobina f: Hemoglobina característica del feto.

6.Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxígeno normalmente ( Hb+O2)

7.Metahemoglobina: Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, la cual mantiene el hierro como Fe (II). La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos, porque son agentes metahemoglobinizantes.

8.Carbaminohemoglobina: Se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).

9.Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxígeno por la Hb desplazándolo a este fácilmente produciendo hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).

10.Hemoglobina glucosilada: Presente en patologías como la diabetes, resulta de la unión de la Hb con carbohidratos libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.

También hay hemogloblinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland. Estas sólo están presentes en el embrión.